31. Четвертичная структура белка определяется:
а) спирализацией полепептидной цепи
б) пространственной конфигурацией полипептидной цепи
в)спирализацией нескольких полипептидных цепей
г) соединением нескольких полипептидных цепей.
32.В поддержании четвертичной структуры белка не принимаются участии:
а) пептидные б) водородные в) ионные г) гидрофобные.
33. Физико-химические и биологические свойства белка полностью определяет структура:
а) первичная б) вторичная в) третичная г) четвертичная.
34. К фибриллярным белкам относятся:
а) глобулин, альбумин, коллаген б) коллаген, кератин, миозин
в) миозин, инсулин, трипсин г) альбумин, миозин, фиброин.
35. К глобулярным белкам относятся:
а) фибриноген, инсулин, трипсин б)трипсин, актин, эластин
в) эластин, тромбин, альбумин г) альбумин, глобулин, глюкагон.
36. Молекула белка приобретает природные (нативные) свойства в результате самосборки структуры
а) первичной б) в основном первичной, реже вторичной
в) четвертичной г) в основном третичной, реже четвертичной.
37. Мономерами молекул нуклеиновых кислот являются:
а) нуклеозиды б) нуклеотиды в) полинуклеотиды г)азотистые основания.
38. Молекула ДНК содержит азотистые основания:
а) аденин,гуанин,урацил,цитозин б) цитозин,гуанин,аденин,тимин
в) тимин,урацил,тимин,цитозин г) аденин,урацил,тимин,цитозин
39.Молекула РНК содержит азотистые основания:
а) аденин,гуанин,урацил,цитозин б) цитозин,гуанин,аденин,тимин в) тимин,урацил,аденин,гуанин г) аденин,урацил,тимин,цитозин.
1. Какие органоиды отвечают за синтез белка?
2. Как называются структуры ядра, хранящие информацию о белках организма?
3. Какая молекула является матрицей (шаблоном) для синтеза и-РНК?
4. Как называется процесс синтеза полипептидной цепи белка на рибосоме?
5. На какой молекуле находится триплет называемый кодон?
6. На какой молекуле находится триплет называемый антикодон?
7. По какому принципу антикодон узнает кодон?
8. Где в клетке происходит образование комплекса т-РНК+аминокислота?
9. Как называется первый этап биосинтеза белка?
10. Дана полипептидная цепь: -ВАЛ - АРГ - АСП- Определить структуру соответствующих цепей ДНК.
1) Фрагмент гена ДНК имеет след. последовательность нуклеотидов ТЦГГТЦААЦТТАГЦТ. Определите последовательность нуклеотидов и-РНК и аминокислот в полипептидной цепи белка.
2) Определите последовательность нуклеотидов иРНК, синтезированную с правой цепи участка молекулы ДНК, если её левая цепь имеет след. последовательность: -Ц-Г-А-Г-Т-Т-Т-Г-Г-А-Т-Т-Ц-Г-Т-Г.
3) Определите последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка
-Г-Т-А-А-Г-А-Т-Т-Т-Ц-Т-Ц-Г-Т-Г
4) Определите последовательность нуклеотидов в молекуле иРНК, если участок молекулы белка, синтезированный с неё имеет вид: - треонин - метионин- гистидин - валин- арг. - пролин - цистеин -.
5) Как изменится структура белка, если из кодирующего его участка ДНК:
-Г-А-Т-А-Ц-Ц-Г-А-Т-А-А-А-Г-А-Ц- удалить шестой и тринадцатый (слева) нуклеотиды?
6) Какие изменения произойдут в строении белка, если в кодирующем его участке ДНК: -Т-А-А-Ц-А-Г-А-Г-Г-А-Ц-Ц-А-А-Г-... между 10 и 11 нуклеотидами включен цитозин, между 13 и 14 - тимин, а на конце рядом с гуанином пробивается ещё один гуанин?
7) Определите иРНК и первичную структуру белка, закодированного в участке ДНК: -Г-Т-Т-Ц-Т-А-А-А-А-Г-Г-Ц-Ц-А-Т- .. если 5 -й нуклеотид будет удалён, а между 8 и 9 нуклеотидом встанет тимидиловый нуклеотид?
8) Полипептид состоит из след. друг за другом расположенных аминокислот: валин - аланин - глицин - лизин - триптофан - валин - серни- глутаминовая кислота. Определите структуру участка ДНК, кодирующего выше указанный полипептид.
9) Аспарагин - глицин - фенилаланин - пролин - треонин - метионин - лизин - валин - глицин.... аминокислоты, последовательно составляют полипептид. Определите структуру участка ДНК, кодирующего данный полипептид.
Тип урока: интегрированный
Цели урока:
Образовательные
- расширить знание о белках -биологических полимерах.
- выяснить строение, состав и свойства белков.
- классифицировать белки по функциям в организме.
Развивающие:
- формирование основных учебных компетенций: учебной, коммуникативной, личностной.
- развитие умений и навыков самостоятельного учебного труда с информационными источниками.
- развитие умений анализировать сравнивать, обобщать, делать выводы, выступать перед аудиторией.
Воспитательные:
- формирование адекватной самостоятельности учащихся.
- воспитание потребности в знаниях, повышения познавательных интересов, привитие интереса к естественным наукам.
Задачи урока:
- использование исторического материала при введение в тему урока
- включение элементов, информационной технологии в процесс объяснения материала урока.(мультимедийная презентация).
Краткое описание хода урока (урок рассчитан на 90 минут)
- Введение
- Строение и состав белков
- Структурная классификация белков
- Свойства белков
- Функции белков
- Значение белков и ферментов
- Рефлексивно – оценочный этап
- Вывод.
Необходимое оборудование и материалы: мультимедийный проектор, пробирка, держатель, спиртовка, спички, пипетка; раствор белка, раствор азотной кислоты (конц.),медный купорос, фенол, гидроксид натрия, гидроксид меди, вода, куриный белок
Подробный конспект урока
Мотивация учащихся
Меняя каждый миг
Свой образ прихотливый,
Капризна, как дитя, и призрачна как дым,
Кипит повсюду жизнь в тревоге суетливой,
Великое смешав с ничтожным и смешным…
С.Я. Надсон.
Учитель биологии
Чему посвящены строки из стихотворения Надсона? Что такое жизнь? Откуда она взялась на земле? Этим вопросом задавались многие века и многие ученые. Среди них путешественник и естествоиспытатель Александр Гумбольт, Фридрих Энгельс, которые определили «жизнь, как … способ существования белковых тел…»
Изучению белков мы уделяем особое внимание, потому что именно белки являются главной составной частью всего живого на Земле. Ни одно из веществ не выполняет столько специфических и разнообразных функций в организме, как белок. (слайд 1, Приложение 1)
Белки – это сложные органические соединения, представляющие собой высокомолекулярные полимеры – макромолекулы, - построенные из стандартных субмолекулярных блоков, соединенных химической связью особого типа и образующих специфические пространственные конфигурации. Первым установил блочный принцип строения белка и химическую структуру блоков выдающийся немецкий биохимик Эмиль Герман Фишер (1852 -1919). Белки называют также протеинами.
В белках получает свое реальное воплощение генетическая информация. В клеточном ядре содержатся многие тысячи генов, каждый из которых определяет один признак организма. Поэтому в клетке присутствуют тысячи различных белков, каждый из которых выполняет специфическую функцию, определяемую соответствующим геном.
Каждый тип белка имеет уникальный химический состав и структуру, которыми определяются его биологические свойства. Вследствие этого белки являются предметом как биологических, так и химических наук, таких как биохимия, биофизика, молекулярная биология или биоорганическая химия. Сегодняшний рассказ о белках будет основан на достижениях всех этих наук.
Строение и состав белков
Учитель химии
В связи со сложностью белковых молекул и чрезвычайным разнообразием их функций крайне затруднено создание единой четкой классификации белков на какой-либо одной основе.Поэтому в настоящее время приняты три разные классификации белков:
1) по составу, 2) по структуре, 3) по функциям
1-й ученик
Все белки состоят из углерода, водорода, кислорода, и азота Во многих из них содержится также и сера. Примерный химический состав белка может быть представлен следующей таблицей: (слайд2) С 50 – 55%, О 19 – 24%, Н 6,5 – 7,3%, N 15 – 19%, S 0,2 -2,4%.
На долю белков приходится более 50% общей массы органических соединений животной клетки: (слайд3) в мышцах – 80%, в коже – 63%, в печени – 57%, в мозге – 45%, в костях -28%
Химические формулы некоторых белков : (слайд 4)
Пенициллин С16Н18О4N2
Казеин С1864Н3021О576N468 S2
Гемоглобин С3032Н4816 О872N780S8Fе4
Учитель биологии
Молекулярные массы некоторых белковых и небелковых соединений:
Этиловый спирт 46
Белок куриного яйца примерно 36000
Белок вируса табачной мозаики примерно 40 000 000
Эти таблицы демонстрируют необычайную сложность белков по строению с веществами небелковой природы.
Белки – это сложные биополимеры, субмолекулярными блоками которых, или мономерами, являются химические производные аминокислот, называемые аминокислотными остатками. В образовании белков участвует 20 аминокислотных остатков
Рассмотрим общее строение и состав аминокислот, необходимых для построения белков.
Молекула любой аминокислоты содержит аминогруппу – 2 и карбоксильную группу – СООН, связанные с группой ЮСН, к которой присоединены также различные боковые радикалы, обозначаемые – R. Все эти группы соединены ковалентными связями.
Таким образом, аминокислоты, включаемые в белковую структуру, имеют следующую общую формулу: (слайд 5)
Заметим, что известно несколько сотен аминокислот, но обычно только 20 из них используются организмом для биосинтеза белка
Учитель химии (слайд 6)
Белки (полипептиды) - биополимеры, построенные из остатков a-аминокислот, соединенных пептидными связями. Наличие в белках пептидной связи предположил ученый А.Я.Данилевский.
Пептидной связью называют амидную связь –CO–NH–, образованную при взаимодействии a-аминокислот за счет реакции между аминогруппой NH2 одной молекулы и карбоксильной группы – другой.
(слайд 7) Макромолекулы природных полипептидов (белков) состоят из остатков a-аминокислот -NH-CН(R)-СO-
В составе радикала R могут быть открытые цепи, карбо- и гетероциклы, а также различные функциональные группы (-SH, -OH, -COOH, -NH2).
Схема образования полипептида (слайд 8)
Структурная классификация белков
Учитель биологии (слайд 9)
Макромолекулы белков имеют строго упорядоченное химическое и пространственное строение, исключительно важное для проявления ими определенных биологических свойств.
Выделяют 4 уровня структурной организации белков:
Первичная структура, вторичная структура, третичная структура, четвертичная структура a-аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Пептидные связи обеспечивают определенную жесткость и Первичная структура – определенный набор и последовательность, стабильность структуры. Однако вытянутые полипептидные цепи в природе не встречаются – они образуют структуру более высокого порядка за счет образования внутримолекулярных связей. Расшифровка первичной структуры белков началась в 1953 г., когда была установлена структура короткого пептида – окситоцина, содержащего всего 8 аминокислотных остатков. В 1955г. Был расшифрован более крупный пептид инсулин, состоящий из двух пептидных цепей, образованных 51 аминокислотным остатком. (слайд 10)
Вторичная структура – В 1951 г. американские ученые Лайнус Полинг и Роберт Кори показали, что при образовании водородных связей между аминокислотными остатками, отстоящими в первичной структуре друг от друга на определенное расстояние, нитчатая молекула белка приобретает формулу так называемой спирали. Этот тип спирали имеет вид винтовой лестницы, с регулярными витками, в которой каждый первый и четвертый аминокислотные остатки соединены водородными связями. (слайд 11)
Третичная структура - характеризуется трехмерной пространственной упаковкой полипептидной цепи. В результате ее образования линейные размеры белковой молекулы могут стать меньше длины полипептидной цепи в 10 раз. В основе формирования третичной структуры лежит образование различных связей между сильно удаленными в первичной структуре аминокислотными остатками. Их сближение может осуществляется за счет ковалентных S – S связей (дисульфидных мостиков) водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий. (слайд 12)
Четвертичная структура
Существуют белки, молекулы которых могут объединяться и в более крупные структуры. В этом случае отдельные части молекулы белка, называемые субъединицами, или олигомерами, соединяются с другими субъединицами посредством сравнительно слабых связей, образуя макромолекулярный комплекс. Расположение полипептидных цепей субъединиц друг относительно друга, т.е.способ их совместной пространственной упаковки, представляет собой четвертичную структуру белка. Эта структура белковой молекулы определяет специфическую биологическую активность белка.
Агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей. (слайд 13)
Ребята, теперь приведем в систему полученные вами знания: (слайд 14)
Свойства белков (слайд 15)
Учитель химии: Ребята, сейчас мы проведем мини- исследование, в результате которого вы узнаете о свойствах белков.
Растворимость (Раствор куриного белка)
Гидролиз
При гидролизе белков образуются аминокислоты.
Денатурация
При нагревании белков происходит разрушение сначала четвертичной, потом третичной структуры белка и так далее. При прекращении нагревания молекулы белка снова объединяются в сложные структуры. Следовательно, полностью разрушить белок можно только при очень высоком нагревании, при котором разрушается первичная структура – полипептидная цепь. При нагревании белков происходит разрушение сначала четвертичной, потом третичной структуры белка и так далее. При прекращении нагревания молекулы белка снова объединяются в сложные структуры. Следовательно, полностью разрушить белок можно только при очень высоком нагревании, при котором разрушается первичная структура – полипептидная цепь.
Демонстрация опыта:
Опыт N 1 Белок +нагревание --- денатурация (выпадение осадка)
Опыт N 2 Белок + фенол --- денатурация (выпадение осадка)
Опыт N 3 Белок + СиSО4 --- денатурация (выпадение осадка)
Цветные реакции:
Для белков характерно сворачивание и образование жёлтого осадка при действии азотной кислоты (ксантопротеиновая реакция) и образование фиолетового окрашивания при взаимодействии белка с гидроксидом меди (II) (биуретовая реакция)
Опыт 1 . Биуретовая реакция – распознавание в молекуле белка пептидных групп
Реактивы. 2мл раствора сульфата меди (II).
Алгоритм
1. К раствору белка добавит столько же по объему раствора гидроксида натрия.
2. К смеси прилить 2-3 капли раствора сульфата меди (II)
3. Пробирку встряхнуть, и наблюдать изменение цвета. (Появляется красно-фиолетовая)
Опыт 2 . Ксантопротеиновая реакция – нитрование бензольных ядер, находящихся в составе радикалов молекул белка
Оборудование и реактивы. Пробирка, держатель, спиртовка, спички, пипетка; 2 мл раствора белка, 0,5 мл раствора азотной кислоты (конц.)
Алгоритм
1.Прилить в пробирук 2мл раствора белка.
2. Добавить по каплям 0,5 мл раствора азотной кислоты (конц.)
3.Нагреть пробирку.
4.Наблюдать изменение цвета. (Белок окрашивается в желтый цвет.)
Учитель биологии
Функции белков в природе: (слайд 16)
Белки входят в состав всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внеклеточных структур. Кератин белок выполняющий структурную функцию. Из этого белка состоят волосы, шерсть, рога, копыта, верхний отмерший слой кожи. В более глубоких слоях кожи расположены прокладки из белков коллагена и эластина. Именно эти белки обеспечивают прочность и упругость кожи.
Следующая функция, энергетическая. Белки можно расщепить, окислить и получить энергию, необходимую для жизни.
Двигательная. Особые сократительные белки участвуют во всех видах движения клетки и организма: образовании псевдоподий, мерцаний ресничек и биении жгутиков у простейших, сокращении мышц у многоклеточных животных, обеспечивают мышечные белки актин и миозин.
Транспортная. В крови, в наружных клеточных мембранах, в цитоплазме и ядрах клеток есть различные транспортные белки. В крови имеются белки – транспортеры, которые узнают и связывают определенные гормоны и несут их к клеткам – мишеням. Транспортные белки, например гемоглобин и гемоцианин, переносящие кислород, и миоглобин, удерживающий кислород в мышцах.
Запасающая. Благодаря белкам в организме могут откладываться в запас некоторые вещества. Яичный альбумин служит водозапасающим белком в яичном «белке», казеин молока является источником энергии, а белок ферритин удерживает железо в яичном желтке, селезенке и печени.
Защитная . В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов, обладающих антигенными свойствами, лимфоциты крови образуют особые белки – антитела, способные связывать и обезвреживать их. В слюне и слезах содержится белок лизоцим – фермент, разрушающий клеточные стенки бактерий. Фибрин и тромбин способствуют остановке кровотечений.
Каталитическая. Белки являются биологическими катализаторами. Например, пепсин, трипсин и др.
- структурные (кератин шерсти, фиброин шелка, коллаген
- Энергетическая
- двигательные (актин, миозин);
- транспортные (гемоглобин);
- запасные (казеин, яичный альбумин);
- защитные (иммуноглобулины) и т.д.
- каталитические (ферменты);
Значение белков и ферментов
2-й ученик
Среди белков выделяется особый и очень важный подкласс - ферменты
Ферменты – белки, обладающие каталитической активностью, т.е. ускоряющие протекание реакций. Все ферменты высокоспецифичные к своему субстрату и, как правило, катализируют только одну вполне определенную реакцию. Н а работу ферментов влияют многочисленные факторы: рН, температура, ионный состав среды и.т.д.
Широко известны заболевания, вызываемые ферментной недостаточностью. Пример: неперевариваемость молока (нет фермента лактазы); гиповитаминозы (витаминная недостаточность) Определение активности ферментов в биологических жидкостях имеет большое значение для диагностики заболевания. Например, по активности ферментов в плазме крови определяют вирусный гепатит.
Ферменты используют как реактивы при диагностике некоторых заболеваний.
Ферменты используют для лечения некоторых болезней. Примеры некоторых препаратов ферментной природы: панкреатин, фестал, лидаза.
Ферменты используются в промышленности.
В пищевой промышленности ферменты используют при приготовлении безалкогольных напитков, сыров, консервов, колбас, копченостей.
В животноводстве ферменты используются при приготовлении кормов.
Ферменты используются при изготовлении фотоматериалов.
Ферменты используются при обработке льна, конопли.
Ферменты используются для смягчения кожи в кожевенной промышленности.
Ферменты входят в состав стиральных порошков.
Рефлексивно – оценочный этап
А теперь с помощью теста и сигнальных карточек проверим, как вы усвоили материал.
На ответ «Да» поднимаете красную карточку, на ответ «Нет» синюю.
1. В состав белков входят аминокислоты, прочно связанные между собой водородными связями Нет)
2. Пептидной называют связь между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты. (Да)
3. Белки составляют основную часть органических веществ клетки. (Да)
4.Белок – мономер. (Нет)
5. Продукт гидролиза пептидных связей – вода. (Нет)
6. Продукты гидролиза пептидных связей – аминокислоты. (Да)
7. Белок – макромолекула. (Да)
8. Катализаторы клетки – это белки. (Да)
9. Существуют белки, которые переносят кислород и углекислый газ. (Да)
10. Иммунитет не связан с белками. (Нет)
Самопроверка (слайд 18)
1. Наличие в белках пептидной связи предположил ученный:
А) М.В. Ломоносов;
Б) А.Я. Данилевский ;
В) В.В. Марковников;
Г) Э.Г. Фишер.
2. Какую функцию выполняет белок инсулин в организме?
А) Способствует свертыванию крови;
Б) образует комплексы с инородными белками;
В) переносит О2 в мышцах;
Г) регулирует обмен глюкозы.
3. Имитацией третичной структуры белковой молекулы является:
А) клубок ниток;
Б) свернутая в клубок электроспираль;
В) телевизионная антенна;
Г) выпрямленный телефонный шнур.
4. Как называется белок, у которого первым удалось расшифровать первичную структуру?
А) Рибонуклеаза;
Б) Инсулин ;
В) Глобин;
Г) Миоглобин.
5. Биологическими катализаторами – веществами белковой природы – называются:
А) Гормоны;
Б) Ферменты ;
В) Витамины;
Г) Углеводы.
6. Какая структура белковой молекулы определяет специфическую биологическую активность белка?
А) Четвертичная ;
Б) Третичная;
В) Вторичная;
Г) Первичная.
7. Какой вид химической связи поддерживает вторичную структуру белковой молекулы?
А) Водородная
Б) Ионная;
В) Пептидная;
Г) Гидрофобная.
8. Укажите элементный состав простых белков:
Б) С, Н, О, N, S;
Г) Вся таблица Менделеева.
Рефлексия
Продолжите фразу
1) Сегодня на уроке……..
2) Теперь я знаю…….
3) Мне на уроке…..
Домашнее задание
1. ЭССЕ на тему: Что я могу делать иначе после того, как получил эту информацию?
2. Составьте на тему «Белок». Синквейн. (5строк)
Заключение к уроку
Наш урок мы начали со слов «жизнь».Закончить урок нам хочется этим же понятием «Жить – это значит узнавать!
Жить – это значит мечтать широко и привольно!
Жить – это значит творить, трудясь без устали,с неисчерпаемым вдохновением!
Используемая литература
- И.Г. Хомченко. Общая химия. М.: Просвещение, 1993г.
- В.Г. Жириков. Органическая химия. М.: Просвещение, 2003г.
- В.Б. Захаров, С,Г. Мамонтов, В.И. Сивоглазов. Биология. Общие закономерности: Учебник для 10-11-х классов общеобразовательных учебных заведений. М: 2003г.
- А.О. Рувинский, Л. В. Высоцкая, С.М.Глаголев. Общая биология: Учебник для 10-11 класса с углубленным изучением. М.: Просвещение, 1993г.
Белки - это высокомолекулярные соединения (полимеры), состоящие из аминокислот - мономерных звеньев, соединенных между собой пептидными связями. Все 20 аминокислот, встречающиеся в белках, это a -аминокислоты, общим признаком которых является наличие аминогруппы - NН2 и карбоксильной группы - СООН у a -углеродного атома. a -аминокислоты отличаются друг от друга структурой группы R и, следовательно, свойствами. Все аминокислоты можно сгруппировать на основе полярности R-групп, т.е. их способности взаимодействовать с водой при биологических значениях рН.
В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.
Кристаллы различных белков, выращенные на космической станции «Мир» и во время полётов шаттлов НАСА. Высокоочищенные белки при низкой температуре образуют кристаллы, которые используют для изучения пространственной структуры данного белка.
Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров - полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.
Белки - важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.
Определение аминокислотной последовательности первого белка - инсулина - методом секвенирования белков принесло Фредерику Сенгеру Нобелевскую премию по химии в 1958 году. Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены методом дифракции рентгеновских лучей, соответственно, Максом Перуцем и Джоном Кендрю в конце 1950-х годов, за что в 1962 году они получили Нобелевскую премию по химии.
Пептидные связи образуются при взаимодействии a -аминогруппы одной аминокислоты с a -карбоксильной группой другой аминокислоты: Пептидная связь - это амидная ковалентная связь, соединяющая аминокислоты в цепочку. Следовательно, пептиды - это цепочки аминокислот.
Изображение последовательности аминокислот в цепи начинается с N-концевой аминокислоты. С неё же начинается нумерация аминокислотных остатков. В полипептидной цепи многократно повторяется группа: -NH-CH-CO-. Эта группа формирует пептидный остов. Следовательно, полипептидная цепь состоит из остова (скелета), имеющего регулярную, повторяющуюся структуру, и отдельных боковых цепей R-групп. Первичная структура характеризуется порядком (последовательностью) чередования аминокислот в полипептидной цепи. Даже одинаковые по длине и аминокислотному составу пептиды могут быть разными веществами потому, что последовательность аминокислот в цепи у них разная. Последовательность аминокислот в белке уникальна и детерминируется генами. Даже небольшие изменения первичной структуры могут серьезно изменять свойства белка. Было бы неправильно заключить, что каждый аминокислотный остаток в белке необходим для сохранения нормальной структуры и функции белка.
Функциональные свойства белков определяются их конформацией, т.е. расположением полипептидной цепи в пространстве. Уникальность конформации для каждого белка определяется его первичной структурой. В белках различают два уровня конформации пептидной цепи - вторичную и третичную структуру. Вторичная структура белков обусловлена способностью групп пептидной связи к водородным взаимодействиям: C=O....HN. Пептид стремится принять конформацию с максимумом водородных связей. Однако возможность их образования ограничивается тем, что пептидная связь имеет частично двойной характер, поэтому вращение вокруг нее затруднено. Пептидная цепь приобретает не произвольную, а строго определенную конформацию, фиксируемую водородными связями. Известны несколько способов укладки полипептидной цепи: a -спираль - образуется внутрицепочечными водородными связями между NH-группой одного остатка аминокислоты и CO-группой четвертого от нее остатка; b -структура (складчатый лист) - образуется межцепочечными водородными связями или связями между участками одной полипептидной цепи изогнутой в обратном направлении; беспорядочный клубок - это участки, не имеющие правильной, периодической пространственной организации. Но конформация этих участков также строго обусловлена аминокислотной последовательностью. Содержание a -спиралей и b -структур в разных белках различно: у фибриллярных белков - только a -спираль или только b -складчатый лист; а у глобулярных белков - отдельные фрагменты полипептидной цепи: либо a -спираль, либо b -складчатый лист, либо беспорядочный клубок. Третичная структура глобулярных белков представляет ориентацию в пространстве полипептидной цепи, содержащей a -спирали, b -структуры и участки без периодической структуры (беспорядочный клубок). Дополнительное складывание скрученной полипептидной цепи образует компактную структуру. Это происходит, прежде всего, в результате взаимодействия между боковыми цепями аминокислотных остатков.
Что такое белки в целом и какую роль они играют в человеческом организме. Каковы функции белков, что такое азотистый баланс и какова биологическая ценность белков. Это неполный список вопросов затронутых в данной статье.
Продолжаем серию статей "ОБМЕН УГЛЕВОДОВ В ОРГАНИЗМЕ", "ОБМЕН ЖИРОВ В ОРГАНИЗМЕ" статьей "ОБМЕН БЕЛКОВ В ОРГАНИЗМЕ". Информация рассчитана на широкий круг читателей, при одобрении со стороны читателей серия статей, посвященных физиологии человека, будет продолжена.
ФУНКЦИИ БЕЛКОВ- Пластическая функция белков состоит в обеспечении роста и развития организма за счет процессов биосинтеза. Белки входят в состав всех клеток организма и межтканевых структур.
- Ферментативная активность белков регулирует скорость протекания биохимических реакций. Белки-ферменты определяют все стороны обмена веществ и образования энергии не только из самих протеинов, но из углеводов и жиров.
- Защитная функция белков состоит в образовании иммунных белков — антител. Белки способны связывать токсины и яды а также обеспечивать свертываемость крови (гемостаз).
- Транспортная функция заключается в переносе кислорода и двуокиси углерода эритроцитным белком гемоглобином , а также в связывании и переносе некоторых ионов (железо, медь, водород), лекарственных веществ, токсинов.
- Энергетическая роль
белков обусловлена их способностью освобождать при окислении энергию. Однако при этом пластическая
роль белков в метаболизме превосходит их энергетическую
, а также пластическую
роль других питательных веществ. Особенно велика потребность в белке в периоды роста, беременности, выздоровления после тяжелых заболеваний.
- В пищеварительном тракте белки расщепляются до аминокислот и простейших полипептидов , из которых в дальнейшем клетками различных тканей и органов, в частности печени , синтезируются специфические для них белки. Синтезированные белки используются для восстановления разрушенных и роста новых клеток, синтеза ферментов и гормонов.
Косвенным показателем активности обмена белков служит так называемый азотистый баланс. Азотистым балансом называют разность между количеством азота, поступившего с пищей, и количеством азота, выделяемого из организма в виде конечных метаболитов. При расчетах азотистого баланса исходят из того факта, что в белке содержится около 16% азота, то есть каждые 16 г азота соответствуют 100 г белка.
- Если количество поступившего азота равно количеству выделенного, то можно говорить об азотистом равновесии . Для поддержания азотистого равновесия в организме требуется как минимум 30-45г животного белка в сутки (физиологический минимум белка ).
- Состояние, при котором количество поступившего азота превышает выделенное, называют положительным азотистым балансом . Состояние, при котором количество поступившего азота меньше выделенного, называют отрицательным азотистым балансом .
- Азотистое равновесие у здорового человека является одним из наиболее стабильных метаболических показателей.Уровень азотистого равновесия зависит от условий жизнедеятельности человека, вида совершаемой работы, функционального состояния ЦНС и количества поступаемых в организм жиров и углеводов.
Белки органов и тканей нуждаются в постоянном обновлении. Около 400 г белка из 6 кг, составляющих белковый "фонд" организма, ежедневно подвергается катаболизму и должно быть возмещено эквивалентным количеством вновь образованных белков. Минимальное количество белка, постоянно распадающегося в организме, называется коэффициентом изнашивания . Потеря белка у человека массой 70 кг составляет 23 г/сут. Поступление в организм белка в меньшем количестве ведет к отрицательному азотистому балансу, неудовлетворяющему пластические и энергетические потребности организма.
БИОЛОГИЧЕСКАЯ ЦЕННОСТЬ БЕЛКОВВне зависимости от видоспецифичности все многообразные белковые структуры содержат в своем составе всего 20 аминокислот . Для нормального метаболизма имеет значение не только количество получаемого человеком белка, но и его качественный состав, а именно соотношение заменимых и незаменимых аминокислот .
- Незаменимыми
являются 10 аминокислот, которые не синтезируются в организме человека, но вместе с тем абсолютно необходимы для нормальной жизнедеятельности. Отсутствие даже одной из них ведет к отрицательному азотистому балансу, потере массы тела и другим несовместимым с жизью нарушениям.
- Незаменимыми аминокислотами являются валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, цистеин , незаменимыми условно — аргинин и гистидин . Все эти аминокислоты человек получает только с пищей.
- Заменимые аминокислоты также необходимы для жизнедеятельности человека, но они могут синтезироваться и в самом организме из продуктов обмена углеводов и липидов. К ним относятся гликокол, аланин, цистеин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты, тирозин, пролин, серин, глицин ; условно заменимые — аргинин и гистидин .
- Белки, содержащие полный набор незаменимых аминокислот, называются полноценными и имеют максимальную биологическую ценность (мясо, рыба, яйца, икра, молоко, грибы, картофель ).
- Белки в которых нет хотя бы одной незаменимой аминокислоты или если они содержатся в недостаточных количествах называются неполноценными (растительные белки ). В связи с этим для удовлетворения потребности в аминокислотах наиболее рациональной является разнообразная пища с преобладанием белков животного происхождения.
- Суточная потребность в белках у взрослого человека составляет 80-100 г белка, в том числе 30 г животного происхождения, а при физических нагрузках — 130-150 г. Эти количества в среднем соответствуют физиологическому оптимуму белка — 1 г на 1 кг массы тела.
- Животный белок пищи практически полностью превращается в собственные белки организма. Синтез же белков организма из растительных белков идет менее эффективно: коэффициент превращения составляет 0,6 - 0,7 по причине дисбаланса незаменимых аминокислот в животных и растительных белках.
- При питании растительными белками , действует "правило минимума ", согласно которому синтез собственного белка зависит от незаменимой аминокислоты, которая поступает с пищей в минимальном количестве .
После приема пищи, особенно белковой, отмечено повышение энергообмена и теплопродукции . При употреблении смешанной пищи энергообмен возрастает примерно на 6%, при белковом питании повышение может достигнуть 30-40% общей энергетической ценности всего введенного в организм белка. Повышение энергообмена начинается через 1-2 ч, достигает максимума через 3 ч и продолжается в течение 7 — 8 ч после приема пищи.
Гормональная регуляция метаболизма белков обеспечивает обеспечивает динамическое равновесие их синтеза и распада.
- Анаболизм белков контролируется гормонами аденогипофиза (соматотропин ), поджелудочной железы (инсулин ), мужских половых желез (адроген ). Усиление анаболической фазы метаболизма белков при избытке этих гормонов выражается в усиленном росте и увеличении массы тела. Недостаток анаболитических гормонов вызывает задержку роста у детей.
- Катаболизм белков регулируется гормонами щитовидной железы (тироксин и трийодтиронон ), коркового (клюкокортикоиды ) и мозгового (адреналин ) вещества надпочечников. Избыток этих гормонов усиливает распад белков в тканях, что сопровождается истощением и отрицательным азотистым балансом. Недостаток гормонов, например, щитовидной железы сопровождается ожирением.
Белки являются, безусловно, одними из важнейших компонентов в процессе жизнедеятельности организма. А главное, они играют чрезвычайно важную роль в питании человека, так как являются главной составной частью клеток всех органов и тканей организма. Недаром ведь в 2005 году по законопроекту, подготовленному Минздравсоцразвития, "в целях повышения качества питания в новой потребительской корзине предлагается увеличить объем продуктов, содержащих белок животного происхождения, одновременно сократив объем продуктов, содержащих углеводы".
Cообщение # 3367, написанное 05-03-2014 в 14:52 МСК, удалено.
| # 1347 · 07-06-2013 в 12:37 МСК · ip адрес записан · |
Биологические науки можно охарактеризовать как науки, изучающие механизмы, с помощью которых молекулы осуществляют свои специфические функции в живых клетках.
Механизм действия простых неорганических ионов и органических молекул во многих случаях удалось до некоторой степени объяснить. Мы имеем, например, известное представление о физиологических последствиях повышения или понижения осмотического давления жидкостей тела при введении или удалении хлористого натрия. Другим примером служит нарушение проведения нервных импульсов в синапсах, возникающее после введения физостигмина, которое можно частично отнести за счет действия этого наркотика на фермент холинэстеразу. Однако даже такие хорошо изученные системы продолжают оставаться областью поисков и спекуляций для исследователей, что свидетельствует о сложности клетки.
Химики, изучающие белок, естественно, сознают, что легче всего приблизиться к пониманию функций клетки, изучая структуру и функцию молекул белка. Эта точка зрения, по-видимому, не лишена оснований. За исключением тех редких явлений в биологии, которые носят чисто физический характер, «жизнь» клеток основана главным образом на совокупности ферментативных катализов и их регулировании.
Область химии белка теперь достигла достаточной сложности, чтобы думать о белках скорее как об органических веществах, а не как о конгломератах аминокислот. Несмотря на необычайную сложность молекулы белка, мы можем в настоящее время количественно описать такие явления, как денатурация, в терминах довольно хорошо установленных изменений в специфических типах химических связей. Такая благоприятная ситуация дает нам возможность найти разумные пути для сопоставления специфических особенностей ковалентной и нековалентной структуры белков с биологической активностью. Белковые молекулы, по-видимому, состоят из одной или нескольких полипептидных цепей, соединенных между собой и удерживаемых в виде спиральной структуры благодаря наличию системы разнообразных химических связей различной силы. При изменении какой-либо из этих связей появляется вещество, которое не идентично первоначальной нативной молекуле и которое в известном смысле можно рассматривать как денатурированный белок. Однако с точки зрения функции мы можем придерживаться более строгих критериев. Нативность фермента, выражающуюся в его способности катализировать некую определенную реакцию, не следует связывать со всей его структурой.
Изучение последствий частичного специфического разрушения биологически активных белков начато совсем недавно. Однако еще 20 с лишним лет назад было показано, что замещение некоторых активных групп белков или превращение их в какие-либо другие группы не сопровождается потерей активности. Пожалуй, наиболее хорошо изученный пример такого рода исследований - это серия работ Херриота и Нортропа по Изучению активности пепсина при постепенном ацетилировании его молекулы. Пепсин обрабатывали кетеном, и при этом происходило превращение свободных аминогрупп и гидроксильных групп в их ацетилпроизводные. С помощью этого метода Херриот смог получить кристаллическое ацетилпроизводное пепсина, содержащее 7 ацетильных групп на молекулу пепсина. Ацетилпепсин обладал 60% каталитической активности исходного фермента. Херриот показал, что спектр поглощения в ультрафиолете этого вещества, обладавшего 60% активности, изменился настолько, что это изменение можно было объяснить блокированием трех гидроксильных групп тирозина. При осторожном гидролизе ацетилированного пепсина при pH 0 или при pH 10,0 происходило отщепление трех ацетильных групп, сопровождавшееся восстановлением каталитической активности фермента. Эти, а также некоторые другие исследования показали, что остатки тирозина имеют какое-то отношение к активности пепсина, тогда как ацетилирование ряда свободных аминогрупп белка не оказывает влияния на его функцию.
Такого рода опыты стали в настоящее время относительно обычными, и нет сомнения в том, что можно несколько изменить строение многих ферментов и гормонов, не вызывая их инактивации. Несмотря на эти данные, еще сравнительно недавно считали, что структура биологически активных белков более или менее «неприкосновенна» и что для осуществления своих функций эти белки должны сохранять свою трехмерную структуру во всей ее целостности.
Эта концепция поддерживается некоторыми теоретическими соображениями, согласно которым молекула белка может иметь несколько различных резонансных конфигураций. Наблюдения, проведенные в области иммунологии, также говорят в пользу этой концепции. Хорошо известно, что относительно небольшие изменения, например, в строении гаптена, могут вызвать значительный сдвиг эффективности реакции со специфическим антителом.
Идея «неприкосновенности» структуры белка теперь постепенно заменяется идеей о «функциональной значимости части молекулы». Вскоре после того, как Сэнджер с сотрудниками завершили свои фундаментальные исследования инсулина быка, Лене показал, что определенное нарушение структуры гормона, а именно удаление С-концевого остатка аланина в цепи В, не ведет к потере биологической активности. Эволюционное значение этого факта в свое время было неясно, поскольку это был первый опыт такого рода и можно было рассматривать его как отдельный нетипичный случай. Однако в настоящее время накопилось много подобных наблюдений, и необходимо заняться вопросом о том, почему С-концевой остаток аланина сохранился в качестве постоянного структурного элемента молекулы инсулина, если этот остаток не играет роли в биологической активности гормона.
Инсулин подвергался и другим более подробным исследованиям этого типа. Однако для того, чтобы выяснить, до какой степени можно нарушить структуру белков, не вызывая при этом их инактивации, мы обратимся к трем другим примерам, о которых имеется несколько больше сведений: 1) гормону гипофиза, АКТГ; 2) ферменту поджелудочной железы - рибонуклеазе и 3) растительному ферменту - папаину. При последующем обсуждении этих примеров мы используем более или менее одновременно два различных подхода к структурной основе биологической активности: во-первых, мы постараемся показать, что активные полипептиды можно подвергать разрушению, не нарушая их функции, т. е. выявить части структуры, не имеющие существенного значения для функции; во-вторых, следует определить существенные части структуры, т. е. активные центры.
Если вы нашли ошибку, пожалуйста, выделите фрагмент текста и нажмите Ctrl+Enter .
Загрузка...